Předmět Fyzika proteinů (MC260P100)
Na serveru studentino.cz naleznete nejrůznější studijní materiály: zápisky z přednášek nebo cvičení, vzorové testy, seminární práce, domácí úkoly a další z předmětu MC260P100 - Fyzika proteinů, Přírodovědecká fakulta, Univerzita Karlova v Praze (UK).
Top 10 materiálů tohoto předmětu
Materiály tohoto předmětu
| Materiál | Typ | Datum | Počet stažení |
|---|
Další informace
Sylabus
1)Úvod, proteiny, aminokyseliny2)Molekulární interakce a jejich teorie 3)Termodynamika proteinů. Hydrofobní efekt a jeho příspěvek k volné energii, elektrostatika 4)Sekundární strukturní prvky - jejich význam a kinetika. 5)Statistická mechanika polymerů 6)Formování sekundární struktury v proteinech a volná energie. 7)Fibrilární proteiny a globulární proteiny, rovnováha alfa helikákních a beta list struktur. 8)Membrány a membránové proteiny. 9)Sbalování proteinů 10)Denaturace proteinů a charakteristika tranzitního stavu. Kooperativita. 11)Kinetika sbalování proteinů. 12)Predikce a design proteinů, bioinformatika. 13)Funkce proteinů, enzymy, docking a návrh léčiv.
Literatura
Alexei V. Finkelstein and Oleg B. Ptitsyn, Protein physics, Academic press 2002. J.Vondrášek - materiál k přednášce Fyzika proteinů (download na heslo)
Požadavky
1. Primární, sekundární,terciární struktura proteinů. Jaký je jejich význam pro strukturu a funkci? Jaký je jejich vztah ke sbalování proteinů? 2. Charakterizujte rozdílné vlastnosti aminokyselin a určete jak a jaké vlastnosti v proteinech ovlivňují. 3. Proline a Glycine jsou speciální aminokyseliny. Proč? 4. Co je Anfinsenův postulát? V čem spočívá základ tzv. Levinthalova paradoxu? 5. Popište proces vytváření sekundárních strukturních prvků a jejich hierarchii ve strukturře proteinů. 6. V čem spočívá původ van der Waals interakcí a jajký je jejich speciální význam pro strukturu a stabilitu proteinů? 7. Popište vodíkovou vazbu, její vlastnosti a výskyt v proteinech. Co je hydrofobní efekt a jak se s vodíkovými vazbami podílí na utváření struktury proteinů? 8. Co jsou to patrové interakce aromatických postranních řetězců. Udejte příklad a energetiku této interakce ve vakuu a ve vodě. 9. V čem spočívá princip elektrostatického stínění. Uveďte příklad pro proteiny. 10. Jak silné jsou jednotlivé interakce v přírodě? Jak jsou v porovnání s těmito interakcemi stabilní proteiny a vysvětlete podstatu stability proteinů. 11. Popište Bornův model (rovnici), Poisson-Boltzman teorii a vliv iontů na proteiny. 12. Vysvětli protonaci/deprotonaci aminokyselin. Co je pKa ? 13. Popiš typický membránový protein a uveď srovnání s globulárním rozpustným proteinem. 14. Co to je energetická hyperplocha. Uveď rozdíl mezi PES a GFES. 15. Helix/coil přeměna. 16. Denaturace proteinů a její reversibilita. 17. Co to je teorie tranzitního stavu? Uveď příklad. 18. Co to je chevron plot? Kdy se používá a za jakým účelem? 19. Co lze vyčíst při studio kinetiky sbalování proteinů? 20. Popiš difúzní-kolizní a zip and assembly model sbalování proteinů. Čemu říkáme process nukleace? 21. Jak se dá použít bioinformatika a metody určení architektury protein k predikci 3D struktury proteinů? 22. Porovnejte fyzikální a informatický přístup k problematice proteinů (struktura, funkce, sbalování, stabilita). Jakéjsou silné a slabé stránky obou přístupů? 23. Praktické řešení Levinthalova paradox.
Garant
RNDr. Jiří Vondrášek, CSc.