Aminokyseliny a bílkoviny

Aminokyseliny a bílkoviny

Aminokyseliny jsou stavebními jednotkami bílkovin. Všechny aminokyseliny, které tvoří bílkovin (asi 20), jí aminokyselinu v poloze α.

Obecný vzorec:

COOH

H2N C H

R (athyl nebo aryl)

Záleží na koncentraci H+ nebo OH– iontů na kterou stranu se rovnováha posune:

R R

H+

H2N C COO – H3N+ C COOH

OH–

H H

Nejdůležitějších 20 aminokyselin:

Alanin, leucin, isolaucin, valin, prolin, fenylalanin, tryptofan, methionin ( glycin, senin, threonin, tyrosin, asparagin, glutamin, cystein), lysin, arginin, histidin (kyselina asparagová, kyselina glutamová).

Reakcí dvou aminokyslin vzniká dipeptid, např. glycin – serin

NH2–CH2–COOH + NH2–CH–COOH H2O + NH2–CH2– CO–NH – CH–COOH

CH2 peptidová nebo peptidická CH2

vazba

OH OH

Spojením mnoha molekul aminokyselin do lineálního řetězce vzniká polypetid. Řetězce složené z více než sta aminokyselinových zbytků se nazývají bílkoviny nebo proteiny.

Struktura:

O fyzikálních a chemických vlastnostech bílkovin rozhoduje nejen druh a počet aminokyselin, ale také jejich pořadí, ve kterém jsou bílkoviny navzájem vázány.

Primární struktura – lineární řetězce

1. Vláknité – fibrilární – bílkoviny mají stavbu nejjednodušší. Jejich polypeptidové řetězce jsou uspořádány v jednom směru a tvoří rovnoběžné tvary – velmi pevné (např. svalová vláknina apod.)

2. Clobulární (tvar kluba) – polypetidy v kulovitém tvaru jsou většinou dobře rozpustné ve vodě, u obou skupin jsou mezi vlákny polypeptidů ještě jiné vazby. Jsou to: disulfidový můstek, vodíkový můstek, iontová vazba.

Sekundární struktura – je to prostorové uspořádání polypeptidického řetězce. Může mít podobu skládaného listu nebo šroubovice pravotočivé (helix).

Terciární struktura je uspořádání celého polypeptidického řetězce v prostoru, na jehož stabilizaci se podílejí především disulfidické můstky.

Kvarterní struktura se skládá z různých podjednotek a nebílkovinných složek jako jsou cukry, nukleonové kyseliny, lipidy, iont nějakého kovu a HPO. Rozpad struktury bílkovin se nazývá denaturace. Denaturace teplem nebo změnou pH se reakce nevratná (gel), bílkovina se též nikdy nevrátí do původní struktury (vaječný bílek + teplo) a vratné (reversibilní) např. zvýšenou koncentrací solí.

Významné skupiny bílkovin:

Jednoduché (primární a sekundární struktura)

1. Albuminy – rozpustné ve vodě, teplem se srážejí – koagulují – např. albumin mléčný, vaječný, krevní.

2. Globulin – nerozpustní, mají podobné složení a výskyt

3. Histony – vázány v buněčných jádrech, např. globin

4. Prolaminy – nerozpustné ve vodě, jsou rostlinného původu (lepek)

5. Skleroproteiny

   1. Kolagen – šlachy, chrupavky, kůže

   2. Keratin – v peří, poytech, nehtech, vlasech, rohovina

Složené (terciární a kvarterní struktura)

1. Fosfoproteidy (obsahují H3PO4), např. kasein (tvaroh – sušený), legumin (v luštěninách)

2. Nukleoproteidy – v nukleových kyselinách

3. Chromoproteidy – obsahují barevnou složku, např. iont nějakého kovu, např. hemohlobin obsahuje Fe.