zapisky-transportni-bilkoviny
Níže je uveden pouze náhled materiálu. Kliknutím na tlačítko 'Stáhnout soubor' stáhnete kompletní formátovaný materiál ve formátu DOCX.
Formy a struktury Hb s různými ligandy.
Povšimněte si vlivu obsazení 6. koordinačního místa ligandem, kdy se Fe2+ přemisťuje do roviny porfyrinového kruhu.
Vedle změn elektronové struktury vidíme rovnici reakce mezi Hb, O2 a CO, hodnota K nás přesvědčí, že CO je mnohem pevněji vázán než kyslík. Přesto lze otravě zabránit eliminací CO a zvýšeným přívodem kyslíku.
Fysiologickou funkcí Hb je přenos kyslíku v krvi (z plic ev. žaber do tkání)
Stupeň nasycení (saturace) Hb kyslíkem (tj. HbO2/(HbO2 + Hb)) závisí na jeho parciálním tlaku pO2 v okolním prostředí – červená křivka (torr = 133 Pa)
Saturační křivka
Znázorňuje sycení hemoglobinu kyslíkem podle parciálního tlaku kyslíku.
Ta má jednoznačně esovitý tvar, což dokazuje, že deoxyhemoglobin má nižší afinitu ke kyslíku než oxyhemoglobin. S každou navázanou molekulou kyslíku se afinita hemoglobinu ke kyslíku zvyšuje.
Hemoglobin je tetramer a vykazuje vzájemnou kooperativitu podjednotek (vzájemné ovlivňování) -> výsledkem je tzv. alosterické chování
Myoglobin je monomer (nemůže se uplatnit kooperativita)
Na začátku není afinita velká, ale když už se naváže kyslík na jednu z podjednotek/ jeden hem -> změní se konformace celého tetrameru -> a vazba na jednu podjednotku se promítne do vlastností zbývajících třech podjednotek -> zvýší se jejich afinita k O2
Pokud k tomuto efektu nedochází (například u myoglobinu, který je monomerem), je přenos kyslíku méně efektivní – viz modrá křivka.
Dopad na fci -> v plicích (cca 100 torr) je hemoglobin totálně nasycený O2
Další vlivy ovlivňující afinitu hemoglobinu ke kyslíku (zejména rovnovážný stav mezi hemoglobinem a oxyhemoglobinem)
Parciální tlak oxidu uhličitého
Je odváděn do plic (část se váže na hemoglobin a část je rozpuštěná)
Navázaný CO2 způsobuje změny v chování -> zvýšení efektivity prřenosu kyslíku mezi plícemi a tkáněmi (88%)
Koncentrace protonů -> obr.
oxyhemoglobin je silnější kyselina (pKA=6,2), než deoxyhemoglobin (pKA=7,8) -> tzn. v kyselejším prostředí je preferovaná bazičtější forma (deoxyhemoglobin)
kyselješí prostředí je př. ve svalech kde se produkuje kyselina mléčná
Množství využitelného kyslíku se zvýší o dalších ca 11%
V plicích je pH vyšší/bazičtější (CO2 – slabá kyselina cca 7,4) a uplatní se tam tvorba kyselejší forma hemoglobinu (tj. oxyhemoglobin) -> to napomáhá snadnější vazbě kyslíku = Bohrův efekt
Hemoglobin F = Fetální Hb
= hemoglobin syntézovaný plodem
Plod nedýchá plícemi, a tak křivka nezahrnuje parciální tlak v plicích
Maximální parciální tlak kyslíku, se kterým se krev plodu setkává, je parciální tlak v placentě matky
Kvůli efektivitě má plod jiný hemoglobin než matka
Fetální hemoglobin má vyšší afinitu ke kyslíku -> umožnuje jeho přečerpávání z placentální krve do krve plodu
Složení HbF – podjednotky: 2 alfa a 2 gama
Po porodu: je syntéza beta ( a gama je zastavena), rozklad HbF