Jak Začít?

Máš v počítači zápisky z přednášek
nebo jiné materiály ze školy?

Nahraj je na studentino.cz a získej
4 Kč za každý materiál
a 50 Kč za registraci!




22. BÍLKOVINY

DOC
Stáhnout kompletní materiál zdarma (168 kB)

Níže je uveden pouze náhled materiálu. Kliknutím na tlačítko 'Stáhnout soubor' stáhnete kompletní formátovaný materiál ve formátu DOC.

22. BÍLKOVINY

Bílkoviny, neboli proteiny jsou základním stavebním a funkčním materiálnem živé buňky. Základní jednotkou bílkovin jsou α-aminokyseliny. Bílkoviny jsou molekuly s velmi složitou strukturou.

Struktura bílkovin je z hlediska jejich biologické funkce velice významná. Bílkovina je biologicky účinná jen v určité specifické struktuře a již malá změna této struktury může způsobit ztrátu biologické aktivity dané bílkoviny.

  1. Primární struktura

Je to posloupnost (pořadí, sekvence) aminokyselin v polypeptidovém řetězci. Primární struktura určuje vlastnosti bílkoviny. Zde se odráží genetická informace. Zamění-li se při proteosyntéze některé aminokyseliny, může se tato změna projevit i nemocí (např. srpkovitá anemie).

  1. Sekundární struktura

Je geometrické uspořádání v polypeptidového řetězce v prostoru. Její vznik umožňují vodíkové vazby mezi polárními skupina CO a NH v polypetidovém řetězci. Sekundární struktura může mít formu skládaného listu nebo šroubovice (helix)

Α-helix je pravotočivá šroubovice. Vodíkové můstky vznikají mezi skupinami Co a NH téhož řetězce.

Struktura skládaného listu (B-struktura) vzniká tak, že se tvoří vodíkové můstky mezi paralelními polypeptidovými řetězci.

  1. Terciární struktura

Je prostorové uspořádání sekundární struktury do konečného tvaru molekuly neboli uspořádání sekundárních struktur v prostoru.

  1. Kvartérní struktura

Existuje u složitějších bílkovin, které se skládají z více než jednoho polypetidového řetězce, jako například hemoglobin. Řeší uspořádání řetězců v prostoru.

Bílkoviny mají v organizmu různé funkce a jim odpovídají i jejich vlastnosti. Proteiny, které jsou stavebním materiálem tkání (svalů, kůže, šlach…), nehtů či vlasů, se ve vodě nerozpouštějí, kdežto ty, které se účastňují metabolických dějů jako např. bílkoviny krevní plasmy, se rozpouštějí ve vodě, popřípadě ve vodných roztocích.

V bílkovinách a peptidech se běžně vyskytuje jen 21 aminokyselin, které nazýváme proteinogenní aminokyseliny a které se liší postraními řetězci. Aminokyseliny jsou amfoterní tj. mohou se chovat jako zásada i jako kyselina.

Aminokyseliny jsou substituční deriváty karboxylových kyselin. Jsou protengenní, tedy vytváří bílkoviny a každá má svoji specifickou tRNA. Některé si organismus neumí sám vytvořit a musí je přijímat v potravě= esenciální aminokyseliny (např. valin, leucin, methionin, fenylalanin, threonin, arginin nebo lysin). Jsou to α-aminokyseliny, protože NH2 skupina je na druhém uhlíku (C α). Nejjednodušší AK je NH2CH2COOH, která nemá chirální uhlík. Aminokyseliny dělím na ty obsahující nepolární (alanin), polární (glycin, jediná AK, která není opticky aktivní), kyselé (kyselina glutamová) a zásadité (lysin) postranní řetězce. Funkce aminokyselin: tvorba bílkovin,.

Témata, do kterých materiál patří