22. BÍLKOVINY

Elektrický náboj aminokyselin:

Mohou si navzájem vyměňovat H+

Isolektrický bod

= pI

= ph, kdy je celkový elektrický náboj aminokyseliny nulový (amnion)

= nepohybuje se v el. Poli (neutrální)

• pro každou aminokyselinu jiné

• využití: separace aminokyselin

Peptidická vazba:

Peptidová vazba je vazba mezi dvěma aminokyselinami.

-vznik-

Oligopepridy-polypeptidy-proteiny !!! záleží na pořadí navázání !!!

Vlastnosti peptidické vazby: otáčivost kolem vazeb, stabilita vazby: při ph 7 je stabilní i při 100C, hydrolyzuje se v silně kyselém nebo zásaditém prostředí nebo pomocí enzymů.

Důkaz peptidické vazby: rozpad aminokyselin ?

Biologická funkce bílkovin:

(jedno z rozdělení bílkovin- rozdělení dle fce)

Jsou to biokatalyzátory (enzymy)- jako například pepsin, trypsin a další trávicí enzymy. Funkcí enzymů je urychlení reakce v buňce katalyzátor významné reakce. Enzymy dělíme na oxodireduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy a izomerázy. Důležité pojmy: holoenzym, což je kompletní enzym skládající se z apoenzymu a kofaktoru. Apoenzym je bílkovinná část enzymu a má aktivní místo. Kofaktor je nebílkovinná část enzymu, která se skládá z prostetické skupiny a koenzymu. Aktivní místo enzymu je místo, na které je schopný se navázat substrát. Efektory jsou látky ovlivňující činnost enzymu, známe aktivátory, kteří zlepšují činnost a inhibitory, kteří zpomalují činnost. Činnost enzymů také ovlivňuje teplota, koncentrace enzymů, koncentrace substrátů a ph.

Strukturní proteiny- mechanická podpora buněk a tkání, například kreatin (vlasy), elastin a kolagen (vlákna ve šlachách a vazivu) nebo aktin.

Transportní proteiny- přenášejí po těle různé látky. Např: hemoglobin, transferuj..

Pohybové proteiny- myosin

Zásobní proteiny- ferritin, ovalbumin

Signální proteiny- některé hormony (insulin)

Receptory- rhodopsin v oční slznici

Proteinové jedy- bakterie Vibrio cholera syntetizuje protein- toxin, způsobující choleru nebo hadí jedy.

Rozdělení bílkovin:

Bílkoviny dělíme na jednoduché, čísté bílkoviny (holoproteiny) a složené bílkoviny obsahující navíc nebílkovinnou část (heteroproteiny), kam patří myoglobin a hemoglobin. Podle tvaru dělíme proteiny na fibriální, které jsou vláknité a nerozpustné ve vodě a jsou to například:kolagen, kreatin, aktin, myosin a globulární, které jsou kulovité a ve vodě rozpustné a jsou ti například albuminy a globuliny.

Denaturace bílkovin:

Denaturace, neboli ztráta prostorového uspořádání, znamená, že bílkovina ztratí nativní, přirozenou konformaci- postupně se naruší vazby kvartérní, terciární a sekundární struktury.. Při denaturace se poruší nekovalentní vazby, ale peptidové vazby zůstanou zachovány- zbude neuspořádaný peptidový řetězec. Denaturovaný protein ztrácí svou biologickou aktivitu, protože je denaturace nevratná- protein se nemůže složit do své nativní konfirmace, jeho prostorové uspořádání je úplně narušené. Mezi denaturační činidla patří teplota, těžké kovy, soli, silné kyseliny, báze, organické roztoky a redukční činidla (např. močovina). Využití denaturace je ve vaření, pro snadnější trávení a ve výzkumu.