Enzymy

Enzymy

= biologické katalyzátory

• Zvyšuje rychlost a snižuje aktivační energii reakce v obou směrech

• Urychluje dosažení rovnováhy reakce, ale tuto rovnováhu už neovlivňuje

• Katalyzuje jen reakce, které probíhají i bez přítomnosti enzymu (i když třeba extrémně pomalu)

• Vystupuje z reakce nezměněn

Vlastnosti:

• Pracují za fyziologických podmínek

• Jsou velmi specifické

• Regulovatelné

• Netoxické

• Většinou bílkoviny (popř. RNA – ribozymy)

Gibbsova energie

• TD veličina určující užitečnou energii (“schopnost konat práci“)

• Určuje směr reakce (rozdíl energií mezi reaktanty a produkty)

  • ΔG < 0 - reakce probíhá samovolně - exergonická reakce

  • ΔG = 0 - systém je v rovnováze = nedochází ke změně

  • ΔG > 0 - reakce neprobíhá spontánně - endergonická reakce

• Je nezávislá na dráze a mechanismu reakce a nic neříká o rychlosti reakce!

• $\mathrm{\Delta}G = \mathrm{\Delta}G^{0} + RTln\frac{\left\lbrack P_{1} \right\rbrack\left\lbrack P_{2} \right\rbrack}{\left\lbrack S_{1} \right\rbrack\left\lbrack S_{2} \right\rbrack}$

  • ΔG0- změna standardní volné energie za fyziologických podmínek

  • Biochemická konvence:

    • ΔG0 je změna volné energie za standardních podmínek - všechny reaktanty jsou přítomny v 1 M koncentracích (pokud je reaktantem H+ a jeho aktivita rovna 1->pH 0

    • Standardní stav v biochemii je pH = 7 proto ΔG0 pro fyziologické podmínky

• Jednotky energie jsou kJ a kcal (1 kJ = 0, 239 kcal)

Struktura enzymů:

• Jednoduchá bílkovina (pouze peptidový řetězec)

• Holoenzym – složený enzym

  • Skládá se z apoenzymu (bílkovinná část) a kofaktoru (nebílkovinná část enzymu, která se přímo účastní chemické reakce, často odvozené od vitaminů)

  • Kofaktory se dělí na koenzymy a prostetické skupiny

  • Koenzym:

    • Přenáší e. a H+

    • Vystupuje jako substrát reakce!

    • S enzymem jsou spojeny přechodně, při reakci opouští aktivní místo, následně se regeneruje v jiné enzymové reakci (katalyzované jiným enzymem)

  • Prostetická skupina

    • Relativně pevně (kovalentně i nekovalentně) spojeny s apoenzymem

    • během reakce neopouštějí aktivní centrum, bezprostředně se regenerují reakcí s jiným substrátem (často ping pongový mechanismus)

    • nepíší se do rovnice reakce

• enzym v aktivním místě obsahuje důležité aminokyseliny

  • vazebné AMK – jsou zodpovědné za navázání substrátu a jeho správné orientaci do aktivního místa

  • katalytické AMK – snižují aktivační energii

Specifita enzymů

• substrátová specifita

  • absolutní – pro jeden jediný substrát

  • skupinová – katalýza jednoho typu reakce se strukturně podobnými enzymy

• regiospecifita

• stereospecifita

Mechanismus působení – jednosubstrátové reakce

• teorie zámku a klíče

• teorie indukovaného přizpůsobení

Mechanismus působení – vícesubstrátové reakce

• ping-pongový mechanismus

• sekvenční mechanismus

  • náhodný

  • uspořádaný

Systematické názvosloví enzymů:

• enzymy rozděleny do 7 tříd podle typu reakce, kterou katalyzují

• číslo EC (Enzyme Commision number) – každý enzym má své, ve formátu – EC X.Y.Z.W

  • X – číslo třídy (1-7) – typ reakce

  • Y – podtřída – substrát

  • Z – podpodtřída (skupina) – speciální vlastnosti, akceptor, specifita

  • W – pořadové číslo