AMINOKYSELINY, BÍLKOVINY, PROTEOSYNTÉZA

▪ Ovlivňuje činnost nadledvin

o Inzulin

▪ Reguluje hladinu glukózy v krvi

− BÍLKOVINY:

o Spojení 100 a více AMK – vzniká polypeptidický řetězec = bílkovina
o Základní stavební jednotky živé hmoty, přítomné ve všech buňkách
o Patří mezi biopolymery (přírodní makromolekulární látky)
o V organismu nejrůznější funkce:

▪ Stavební (např. kolagen, keratin)
▪ Katalytickou (enzymy)
▪ Regulační (hormony)
▪ Obrannou (imunoglobuliny)
▪ Transportní (např. hemoglobin)

o Můžeme je rozdělit na jednoduché (obsahují pouze AMK) a složené (obsahují

ještě nebílkovinnou složku, tzv. prostetickou složku)

3

− Chemické vlastnosti:

o Závisí na funkcích, které v organismu vykonávají:

▪ bílkoviny obsažené v kůži, vlasech, nehtech jsou nerozpustné ve vodě,

odolné vůči chemickým a fyzikálním vlivům

▪ bílkoviny krevní plasmy, vaječného bílku jsou rozpustné ve vodě

(vzniká koloidní roztok), jsou citlivé na chemické a fyzikální jevy

o Podléhají mikrobiálnímu rozkladu (hniloba) za vzniku zapáchajících látek

(např. H2S)

o Každá má svůj izoelektrický bod
o Dialýza = oddělování bílkovin a minerálních solí z roztoku bílkovin a

minerálních solí za použití membrán (ty propouští pouze ionty solí, bílkoviny
ne)

− Struktura bílkovin:

A. PRIMÁRNÍ

▪ Určuje pořadí (sekvence) AMK v bílkovinném řetězci
▪ Pro každou bílkovinu charakteristická, zastoupení AMK předurčuje

funkci bílkoviny

B. SEKUNDÁRNÍ

▪ Určuje uspořádání primární struktury bílkoviny (tzn. polypeptidického

řetězce) v prostoru, tzv. prostorovou konformaci polypeptidického
řetězce

▪ Uplatňují se zde vodíkové můstky peptidických vazeb mezi atomem

vodíku N–H skupiny jedné peptidické vazby a atomem kyslíku C=O jiné
peptidické vazby

▪ Dvě podoby:

a. 𝛼-helix = šroubovice

 Většinou pravotočivá
 Tvar způsoben vodíkovými můstky každé čtvrté

peptidické vazby téhož řetězce

 Přítomnost prolinu vede k porušení šroubovice, protože

prolin nemá potřebný vodíkový atom k vytvoření
vodíkového můstku

b. 𝛽-konformace

 Polypeptidické řetězce uspořádány rovnoběžně vedle

sebe, sousední dva obvykle v obráceném smyslu

 Drží pohromadě díky vodíkovým můstkům peptidických

vazeb sousedních řetězců

c. Kolagenová struktura = trojšroubovice

C. TERCIÁRNÍ

▪ Určuje prostorové uspořádání sekundární struktury bílkovin
▪ 𝛼 –helix, skládaný list můžou být v prostoru různě uspořádány

(zprohýbané, zkroucené ...)

▪ Uplatňují se zde:

4

 Disulfidické můstky (mezi dvěma zbytky cysteinů v protilehlých

částech řetězce

 Vodíkové můstky peptidických vazeb
 Elektrostatické síly (mezi -COO- a -NH3+ - iontové interakce)
 Van der Waalsovy síly

▪ Dělení:

a. Fibrilární = vláknitá

→ sekundární struktura vytváří vlákno → lineární